Аденилатциклаза
| Аденилатциклаза | |
|---|---|
| G-белком, который связан с аденилатциклазой, превращающей АТФ в цАМФ, осуществляющий распространение сигнала[1] | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 4.6.1.1 |
| Номер CAS | 9012-42-4 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9012-42-4 |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Аденилатцикла́за (АЦ,
.В процессе
У млекопитающих известно десять аденилатциклаз, они обозначаются сокращениями ADCY1—ADCY10[6][7].
Аденилатциклазная система
В данном случае аденилатциклазная система рассматривается на примере действия адреналина на клетки печени. Адреналин вызывает в организме эффект, называемый «fight or flee» (бей или беги) — усиливается тонус мышц, увеличивается частота сердечных сокращений. Для мобилизации организма требуется повышение концентрации глюкозы в крови. Связывание адреналина с рецепторами на поверхности клеток печени запускает распад гликогена, запасенного в клетках печени и высвобождение глюкозы[8].
Активация
- Адреналин связывается с β2-адренорецептором на плазматической мембране клеток печени. В результате связывания лиганда с внешней стороны плазматической мембраны, изменяется конформация всего адренорецептора и активируется сопряженный с адренорецептором, внутриклеточный G-белок.
- В неактивном состоянии G-белок связан с молекулой ГДФ. После активации ГДФ заменяется на ГТФ, а G-белок разделяется на две части (на α- и βγ-субъединицы).
- Активная часть G-белка (α-субъединица) присоединяется к ферменту аденилатциклазе и активирует её. Аденилатциклаза катализирует превращение АТФ в цАМФ.
- цАМФ — является протеинкиназой А, причем с одной молекулой протеинкиназы связывается 4 молекулы цАМФ.
- Активированная протеинкиназа А разделяется на четыре части, две из которых обладают каталитическими активностями. Каждая из каталитических субъединиц способна фосфорилировать киназу фосфорилазы, активируя её.
- Наконец, киназа фосфорилазы фосфорилирует гликогенфосфорилазу.
- Активированная гликогенфосфорилаза расщепляет гликоген, при этом образуется глюкозо-6-фосфат, который затем дефосфорилируется и превращается в глюкозу, которая поступает в кровь.
Особенность этой системы передачи сигнала в клетке состоит в том, что сигнал на большинстве этапов (кроме этапа активации протеинкизаны А молекулами цАМФ) усиливается, например, активированная аденилатциклаза синтезирует множество молекул цАМФ. В результате взаимодействия одной молекулы адреналина с рецептором в плазматической мембране клетки печени, в кровь выводится около 10 миллионов молекул глюкозы[3].
Инактивация
Для поддержания корректного уровня метаболизма требуется не только быстрое поступление глюкозы в кровь, но и механизм выключения этой системы. Для этого используется несколько способов:
- Когда концентрация адреналина в крови уменьшается, молекулы адреналина естественным образом отсоединяются от β2-адренорецептора.
- Если адреналин не отсоединяется от β2-адренорецептора, то рецептор фосфорилируется киназой β2-адренорецептора, а затем инактивируется β-аррестином.
- G-белок сам обладает ферментативной активностью и медленно (в течение секунд или минут) превращает ГТФ в ГДФ. После этого он отходит от аденилатциклазы, и она инактивируется.
- Фермент фосфодиэстераза катализирует превращение цАМФ в АМФ.
- Ферменты фосфатазы дефосфорилируют киназу фосфорилазы и гликогенфосфорилазу[3].
Результат действия адреналина на другие типы клеток зависит от того, какие рецепторы находятся в их плазматических мембранах. Так, например, в результате связывания адреналина c альфа-2 адренорецептором, количество цАМФ внутри клетки уменьшается.
См. также
Примечания
- ↑ G Proteins. Архивировано 26 ноября 2010 года.. PDB-101
- ↑ Гиляров, 1986, с. 11.
- ↑ 1 2 3 David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. — 4. — W. H. Freeman, 2004. — 1100 с.
- ↑ Аденилатцикла́за : [арх. 2 ноября 2020] // А — Анкетирование. — М. : Большая российская энциклопедия, 2005. — С. 223. — (Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов ; 2004—2017, т. 1). — ISBN 5-85270-329-X.
- ↑ Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter. Molecular Biology of the Cell. — 5. — Garland Science, 2008. — 1392 с. — ISBN 0815341059.
- .
- ↑ Stengel D., Parma J., Gannage M. H., Roeckel N., Mattei M. G., Barouki R., Hanoune J. Different chromosomal localization of two adenylyl cyclase genes expressed in human brain (англ.) // Hum Genet : journal. — 1992. — December (vol. 90, no. 1—2). — P. 126—130. — PMID 1427768.
- ↑ Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: в двух томах. — Москва: Мир, 2004. — Т. 2. — 414 с. — 2000 экз. — ISBN 5030036016.
Литература
- Сов. энциклопедия, 1986. — 831 с. — 100 000 экз.
 | |
|---|---|
| В библиографических каталогах |
