Актин
| Актин | |
|---|---|
 G-актин. Показаны связанные с ним молекула АДФ и двухвалентный катион. | |
| Идентификаторы | |
| Символ | Actin |
| Pfam | PF00022 |
| InterPro | IPR004000 |
| PROSITE | PDOC00340 |
| SCOP | 2btf |
| SUPERFAMILY | 2btf |
| Доступные структуры белков | |
| Pfam | структуры |
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum | 3D-модель |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Актин —
Классы
- α-актинин изоформа
- β-актинин изоформа
- γ-актинин изоформа
Функции
- Формируют клеточный цитоскелет, создавая механическую поддержку.
- Принимает участие в миозин-независимом изменении формы клетки и клеточном движении.
- В мышечных клетках актин вместе с миозином создает комплекс, участвующий в сокращении мышцы.
- В немышечных клетках принимает участие в транспортировке миозином везикул и органелл[1].
- Деление клеток и цитокинез
G-актин
Изображения электронного микроскопа показали, что G-актин имеет шаровидную структуру; однако рентгеновская кристаллография показала, что каждая из этих глобул состоит из двух долей, разделенных желобком. Эта структура представляет собой «ATPase fold», которая является центром ферментативного катализа, который связывает АТФ и Mg2+, и гидролизует первую до АДФ и органического фосфата. Эта складка является консервативной структурой, который также встречается в других белках[3]. G-актин функционирует только тогда, когда он содержит либо АДФ, либо АТФ в его желобке, но форма, связанная с АТФ, преобладает в клетках, когда актин присутствует в мономерном виде[4].
Первичная структура
Содержит 374 аминокислотных остатков. Его
Третичная структура - домены
Третичная структура образована двумя доменами , известных как большой и малый, которые отделены друг от друга желобком. Ниже этого есть более глубокая вырезка, называемая «канавкой». Обе структуры имеют сопоставимую глубину[6].
В топологических исследованиях показано, что белок с наибольшим доменом с левой стороны и наименьшим доменом с правой стороны. В этом положении меньший домен, в свою очередь, разделен на два: субдомен I (нижнее положение, остатки 1-32, 70-144 и 338-374) и субдомен II (верхнее положение, остатки 33-69). Более крупный домен также разделен на два: субдомен III (нижний, остатки 145—180 и 270—337) и субдомен IV (выше, остатки 181—269). Открытые области субдоменов I и III называются «зазубренными» концами, а обнаженные области доменов II и IV называются «заостренными» концами.
F-актин
Классическое описание F-актина утверждает, что он имеет нитчатую структуру, которая может рассматриваться либо как одноцепочечная левая спираль с вращением 166° вокруг спиральной оси и осевым сдвигом 27,5
Полагают, что полимер F-актина имеет структурную полярность из-за того, что все субъединицы микрофиламента указывают на один и тот же конец. Это приводит к соглашению об названиях: конец, который обладает субъединицей актина, у которого есть сайт связывания АТФ, называется «(-) концом», тогда как противоположный конец, где расщелина направлена на другой соседний мономер, называется « (+) концом". Термины «заостренный» и «зазубренный», относящийся к двум концам микрофиламентов, вытекают из их внешнего вида при просвечивающей электронной микроскопии, когда образцы исследуются по методу подготовки, называемому «украшением»., Этот миозин образует полярные связи с актиновыми мономерами, что приводит к конфигурации, которая похожа на стрелы с перфорацией вдоль его вала, где вал является актином, а флетхинг - миозином. Следуя этой логике, конец микрофиламента, который не имеет выступающего миозина, называется точкой стрелки (- конец), а другой конец называется колючим концом (+ конец) [9]. S1-фрагмент состоит из доменов головы и шеи миозина II. В физиологических условиях G-актин ( мономерная форма) трансформируется в F-actin ( полимерная форма) с помощью ATP, где роль АТФ является существенной.
Процесс формирования полимерного актина, называемого F-актином, включает связывание мономерного G-актина с молекулой AТФ в присутствии ионов Mg2+, Ca2+, формирование стабильных актиновых олигомеров и глобул, формирование отдельных полимерных нитей актина и их ветвления. В результате, происходит образование органического фосфата и молекулы АДФ. Актиновые микрофиломенты образуются путем спирального закручивания 2-х нитей F-актина, внутри которых молекулы актина связаны между собой нековалентными связями[10]
У каждого такого микрофиламента есть два конца, которые различаются по своим свойствам: к одному (он называется плюс-конец) мономеры актина присоединяются, а от другого (минус-конец) —диссоциируют. Соотношение скоростей присоединения и диссоциации мономеров актина определяет, удлиняется филамент или укорачивается[10].
Примечания
- ↑ ISSN 1728-2918.
- 1 декабря 2017 года.
- ↑ NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD group. NCBI CDD Conserved Protein Domain ACTIN (англ.). www.ncbi.nlm.nih.gov. Дата обращения: 22 ноября 2017. Архивировано 5 декабря 2017 года.
- 2 июня 2018 года.
- ISSN 0021-9258. Архивировано18 июня 2013 года.
- ISSN 0027-8424. Архивировано25 декабря 2020 года.
- 9 февраля 2019 года.
- 25 января 2018 года.
- ISSN 0021-9525. Архивировано11 апреля 2019 года.
- ↑ 15 декабря 2021 года.
Литература
- Ulferts S, Prajapati B, Grosse R, Vartiainen MK (Feb 2021). "Emerging properties and functions of actin and actin filaments inside the nucleus". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 13 (3): a040121. doi:10.1101/cshperspect.a040121. PMC 7919393. PMID 33288541.
 |
|---|
