Пальмитирование

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
При пальмитировании добавляется остаток пальмитиновой кислоты.

Пальмитирование — это один из видов посттрансляционной модификации белка, ковалентное присоединение к белку остатка одной из высших жирных кислот с образованием тиоэфирной связи. Чаще всего происходит присоединение пальмитиновой кислоты (откуда и название) к цистеину (S-пальмитирование), реже к серину или треонину (O-пальмитирование). Обычно пальмитированию подвергаются мембранные белки, например молекулы поверхностных рецепторов.[1] Роль пальмитирования в изменении функциональности того или иного белка зависит от конкретного белка.

Пальмитирование повышает гидрофобность белков и способствует их локализации в липидном бислое мембран. Также пальмитирование, судя по всему, играет существенную роль в облегчении внутриклеточного транспорта белков между компартментами мембраны клетки.[2] а также в модулировании межбелковых взаимодействий.[3] В отличие от пренилирования и миристоилирования, пальмитирование обычно обратимо, поскольку связь между остатком пальмитиновой кислоты и белком чаще всего тиоэфирная. Обратная реакция депальмитирования катализируется пальмитоил-протеин-тиоэстеразами. Поскольку пальмитирование представляет собой динамический процесс посттрансляционной модификации, считают, что оно играет роль в локализации белков, в изменении характера межбелковых взаимодействий, или в регулировании способности белков к связыванию с теми или иными лигандами или на способность белков к гетерополимеризации.

Примером белка, который подвергается пальмитированию, является

G-белок, 5-HT1A-рецептор, эндотелиальная синтаза оксида азота. Другой известный пример — это важный сигнальный белок Wnt, который модифицируется пальмитолеиновой кислотой, присоединённой к остатку серина. Это необычный тип О-ацилирования, который опосредуется мембраносвязанной O-ацилтрансферазой.[5] При передаче сигнала через G-белки, пальмитирование α-субъединицы, пренилирование γ-субъединицы и миристоилирование в нескольких субъединицах приводят к тому, что G-белок оказывается «заякорен» на внутренней стороне клеточной мембраны, что создаёт условия для его взаимодействия с G-белок-связанными рецепторами.[6]


Роль пальмитирования в регуляции синаптической пластичности

Учёные по достоинству оценили важность присоединения длинных

нейротрансмиттеров.[7]

Пальмитирование дельта катенина по-видимому координирует стимулируемые нейрональной активностью изменения в адгезии синаптических молекул, синаптической структуре и локализации рецепторов, которые участвуют в формировании памяти.[8]

Ссылки

См. также


Примечания

  1. Linder, M.E., "Reversible modification of proteins with thioester-linked fatty acids, " Protein Lipidation, F. Tamanoi and D.S. Sigman, eds., pp. 215-40 (San Diego, CA: Academic Press, 2000).
  2. .
  3. Basu, J., "Protein palmitoylation and dynamic modulation of protein function, " Current Science, Vol. 87, No. 2, pp. 212-17 (25 July 2004), http://www.ias.ac.in/currsci/jul252004/contents.htm Архивная копия от 8 мая 2017 на Wayback Machine
  4. influenza viruses, the encyclopedia of virology, http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B7GG4-4CK7DHD-S&_rdoc=5&_hierId=42642&_refWorkId=141&_explode=42642&_alpha=I&_fmt=full&_orig=na&_docanchor=&_idxType=AR&view=c&_ct=10&_acct=C000011279&_version=1&_urlVersion=0&_userid=5399531&md5=607bbb1a7d18138457365550b9471eb5 Архивировано 12 сентября 2012 года..
  5. .
  6. .
  7. «Molecular Mechanisms of Synaptogenesis.» Edited by Alexander Dityatev and Alaa El-Husseini. Springer: New York, NY. 2006. pg. 72-75
  8. .