Селеноцистеин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Селеноцистеин
Изображение химической структуры Изображение молекулярной модели
Общие
Сокращения Sec
Хим. формула C3H7NO2Se
Физические свойства
Молярная масса 168.053 г/моль г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 10236-58-5
PubChem 25076 и 163189568
Рег. номер EINECS
 808-428-7
SMILES
 
InChI
 
ChEBI 16633 и 57843
ChemSpider 23436
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Селеноцистеи́н (сокращённо Sec или U, в старых публикациях также Se-Cys

нуклеотидов
.

Селеноцистеин впервые был обнаружен в бактериях клостридиях в 1972 году биохимиком Треcой Штадтман[англ.] (англ. Thressa Stadtman) из Национального института сердца, легких и крови США (Национальные институты здравоохранения США)[3]. Позже она с коллегами показала важную роль селеноцистеина в формировании многих других ферментов и его участие в метаболизме человека.

Структура

Структура селеноцистеина сходна с таковой цистеина с тем лишь отличием, что в нём атом серы заменён на атом селена, образуя

нуклеофильность
активного сайта селеноцистеина.

Биология

E. coli
)

Селеноцистеин имеет более низкую, чем у цистеина,

антиоксидантной активностью[4]
.

В отличие от других аминокислот, встречающихся в белках, селеноцистеин не имеет своего особого

3'-нетранслируемой области (англ. 3' untranslated region, 3' UTR) и может заставлять несколько кодонов UGA кодировать селеноцистеин[9]
.

Другое отличие селеноцистеина от стандартных аминокислот заключается в том, что он не существует в свободном виде внутри клетки, так как его высокая реакционная активность может нанести вред клетке. Вместо этого клетка хранит селен в форме менее активного

пептидную цепь. Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфичных тРНК, тРНКSec, отличаются от таковых у стандартных тРНК в нескольких аспектах. Так, акцепторная область содержит 8 пар оснований у бактерий и 10 — у эукариот, более длинную Т-петлю[англ.]; помимо этого, для тРНКSec характерна замена нескольких довольно консервативных пар оснований. тРНКSec изначально связывается с серином при помощи фермента серил-тРНК лигазы, однако образующийся комплекс Ser-тРНКSec не вступает в трансляцию, поскольку не распознается нормальными трансляционными факторами (EF-Tu у бактерий и eEF1A у эукариот). Остаток серина, связанный тРНК, превращается в остаток селеноцистеина пиридоксальсодержащим ферментом селеноцистеинсинтазой[англ.]. Наконец, образовавшийся комплекс Sec-тРНКSec специфично связывается с альтернативным трансляционным фактором (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет его в рибосому, транслирующую мРНК для селенопротеина. Специфичность этой доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена
(у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы (SBP2 для эукариотической mSelB/eEFSec), которая связывается с соответствующим элементом вторичной структуры мРНК, образуемым элементом SECIS.

У человека известно 25 селенопротеинов[10].

Производные селеноцистеина γ-глутамил-Se-метилселеноцистеин и Se-метилселеноцистеин в природе известны у

капуста (Brassica)[11]
.

Применение

Биотехнологическое применение селеноцистеина включает использование Sec, меченного

ядерный спин равен ½, для ядерного магнитного резонанса с высокой разрешающей способностью[2]
.

См. также

Примечания

  1. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. Архивировано
    19 февраля 2018 года.
  2. ↑
    doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010
    .
  3. doi:10.1126/science.183.4128.915
    .
  4. doi:10.1002/bip.21581. — PMID 21213257
    .
  5. doi:10.1016/0968-0004(91)90180-4. — PMID 1838215
    .
  6. doi:10.1016/S0378-1119(02)00423-7. — PMID 11943474
    .
  7. doi:10.1016/j.jmb.2010.05.026. — PMID 20488192
    .
  8. ↑ Atkins, J. F. Recoding: Expansion of Decoding Rules Enriches Gene Expression (англ.). — Springer, 2009. — P. 31. — ISBN 9780387893815. Архивировано 6 декабря 2014 года.
  9. ↑ Berry, M. J.; Banu, L.; Harney, J. W.; Larsen, P. R. Functional Characterization of the Eukaryotic SECIS Elements which Direct Selenocysteine Insertion at UGA Codons (англ.) // The EMBO Journal[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 12, no. 8. — P. 3315—3322. — PMID 8344267. — PMC 413599. Архивировано 20 сентября 2018 года.
  10. doi:10.1126/science.1083516. — PMID 12775843
    .
  11. ↑ Block, E. Garlic and Other Alliums: The Lore and the Science (англ.). — Royal Society of Chemistry, 2010. — ISBN 0-85404-190-7.

Литература

Ссылки
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Селеноцистеин&oldid=137351329