Белки, заякоренные липидами
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/cf/0303_Lipid_Bilayer_With_Various_Components.jpg/525px-0303_Lipid_Bilayer_With_Various_Components.jpg)
Белки́, зая́коренные липи́дами, или липидосвя́занные белки́ (
Липидные группы, связанные с белками, могут принимать участие в
Существует три типа белков, заякоренных липидами:
- пренилированные белки;
- белки, ацилированные жирными кислотами;
- белки, связанные с гликозилфосфатидилинозитолом (GPI)[2].
К белку могут быть ковалентно присоединены несколько липидных групп, однако место, которым белок связан с липидом, зависит и от липида, и от самого белка[2].
Пренилированные белки
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/50/Isoprene.svg/143px-Isoprene.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/97/Farnesyl_acetate.svg/220px-Farnesyl_acetate.svg.png)
Как и следует из названия, пренилированные белки ковалентно связаны с гидрофобными
.Пренилированные белки очень важны для роста
Некоторые пренильные группы, участвующие в
Белки, ацилированные жирными кислотами
Белки, ацилированные жирными кислотами, — это белки, которые подверглись посттрансляционным модификациям и стали ковалентно связанными с жирными кислотами по некоторым аминокислотным остаткам[10][11]. К числу жирных кислот, наиболее часто связанных с белками, относят насыщенную 14-углеродную миристиновую кислоту и 16-углеродную пальмитиновую кислоту. Белки могут быть связаны как с одной из этих жирных кислот, так и с двумя[10].
N-миристоилирование
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/af/Myristoylation.pdf/page1-219px-Myristoylation.pdf.jpg)
N-миристоилирование (то есть присоединение миристиновой кислоты) — это, как правило, необратимая белковая модификация, которая обычно происходит во время синтеза белка[10][12] и представляет собой присоединение миристиновой кислоты к α-аминогруппы концевого остатка глицина посредством пептидной связи[2][11]. Эта реакция ускоряется ферментом N-миристоилтрансферазой[англ.]. Белки, подвергающиеся N-миристоилированию, начинаются с Met-Gly и имеют серин или треонин в позиции 5[10]. Миристоилированные белки участвуют в передаче сигнала, белок-белковых взаимодействиях и механизмах, которые регулируют нацеливание и функционирование других белков[12]. Например, миристоилирование белка Bid[англ.] важно для регуляции апоптоза: миристоилированный Bid направляется к митохондриям и вызывает выход оттуда цитохрома с, что в конечном счёте приводит к апоптозу. Другие миристоилированные белки, участвующие в регуляции апоптоза, — актин и гельзолин[англ.][13].
S-пальмитоилирование
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7d/Palmitoylation.png/292px-Palmitoylation.png)
S-пальмитоилирование (то есть присоединение пальмитиновой кислоты) — это обратимая белковая модификация, при которой пальмитиновая кислота присоединяется к специфическому остатку цистеина посредством тиоэфирной связи[2][10]. Когда к пальмитоилированным белкам присоединяются жирные кислоты средней и большой длины, может использоваться термин S-ацилирование. Для пальмитоилирования не было определено консенсусной последовательности[10]. Пальмитолированные белки в основном встречаются на цитоплазматической стороне клеточной мембраны, где они участвуют в передаче сигнала[2]. Пальмитоильная группа может быть удалена ферментами пальмитоилтиоэстеразами. Предполагается, что обратимое пальмитоилирование может регулировать взаимодействие белка с клеточной мембраной и таким образом принимать участие в передаче сигнала. Кроме того, оно может использоваться для регуляции внутриклеточной локализации белка, стабильности и кругооборота[14]. Например, в синапсе пальмитоилирование белков играет ключевую роль в передаче сигнала, регулируя кластеризацию белков. Когда белок PSD-95[англ.] пальмитоилирован, он связан с мембраной и может связываться и кластеризовать ионные каналы на постсинаптической мембране. Таким образом, пальмитоилирование может играть роль в регуляции высвобождения нейромедиаторов[15].
GPI-белки
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/75/Glycophosphatidylinositol_anchor.tif/lossless-page1-490px-Glycophosphatidylinositol_anchor.tif.png)
GPI-белки присоединяются к комплексу GPI через пептидную связь С-концевой карбоксильной группы белка[16]. GPI-белок состоит из нескольких связанных компонентов: фосфоэтаноламина[англ.], линейного тетрасахарида (состоящего из трёх остатков маннозы и одного глюкозаминила) и фосфатидилинозитола[17]. Фосфатидилинозитол связан гликозидной связью с не-N-ацетилированным глюкозамином тетрасахарида. Между маннозой на нередуцирующем конце тетрасахарида и фосфоэтаноламином образуется фосфодиэфирная связь. Фосфоэтаноламин далее связан с С-концом соответствующего белка пептидной связью[2]. Прикрепление белка к комплексу GPI опосредуется ферментным комплексом GPI-трансамидаза[17]. Жирные кислоты фосфатидилинозитола вставлены в мембрану и заякоривают белок[16]. GPI-белки располагаются только с внешней стороны клеточной мембраны[2].
Остатки сахаров в тетрасахариде и остатки жирных кислот фосфатидилинозитола варьируют от белка к белку
Примечания
- ↑ 1 2 3 Gerald Karp. Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments (англ.). — John Wiley and Sons, 2009. — P. 128—. — ISBN 978-0-470-48337-4.
- ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 Voet Judith G., Pratt Charlotte W. Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (англ.). — 4th. — John Wiley & Sons, Inc., 2013. — P. 263. — ISBN 978-0470-54784-7.
- ↑ 1 2 3 4 5 Casey P. J., Seabra M. C. Protein prenyltransferases. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1996. — Vol. 271, no. 10. — P. 5289—5292. — PMID 8621375.
- ↑ ]
- ↑ isoprene Miller-Keane Encyclopedia and Dictionary of Medicine, Nursing, and Allied Health, Seventh Ed (2003). Дата обращения: 28 ноября 2015. Архивировано 8 декабря 2015 года.
- ↑ ]
- ]
- ↑ Goodsell D. S. The molecular perspective: the ras oncogene. (англ.) // The oncologist. — 1999. — Vol. 4, no. 3. — P. 263—264. — PMID 10394594.
- ↑ Reuter C. W., Morgan M. A., Bergmann L. Targeting the Ras signaling pathway: a rational, mechanism-based treatment for hematologic malignancies? (англ.) // Blood. — 2000. — Vol. 96, no. 5. — P. 1655—1669. — PMID 10961860.
- ↑ doi:10.1038/nchembio834.]
- ↑ ]
- ↑ ]
- ]
- ]
- ↑ Dityatev Alexander. Molecular Mechanisms of Synaptogenesis (англ.) / El-Husseini, Alaa. — New York: Springer, 2006. — P. 72—75.
- ↑ ]
- ↑ doi:10.1248/bpb.25.409.]
- ↑ Kinoshita T. Biosynthesis and deficiencies of glycosylphosphatidylinositol. (англ.) // Proceedings of the Japan Academy. Series B, Physical and biological sciences. — 2014. — Vol. 90, no. 4. — P. 130—143. — PMID 24727937.
- ]
Ссылки
- Чугунов, Антон; Полянский, Антон. Липидный фундамент жизни . Biomolecula.ru (22 января 2012). Дата обращения: 21 марта 2018.
Эта статья входит в число добротных статей русскоязычного раздела Википедии. |