Гем C
Гем С | |
---|---|
Общие | |
Хим. формула | C34H36FeN4O4S2 |
Рац. формула | C34H36O4N4S2Fe |
Физические свойства | |
Молярная масса | 684,651 г/моль |
Классификация | |
Рег. номер CAS | 26598-29-8 |
PubChem | 444125 |
SMILES | |
InChI | |
ChEBI | 60562 |
ChemSpider | 392105 и 26331983 |
Безопасность | |
NFPA 704 | |
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное. | |
Медиафайлы на Викискладе |
Гем С — вид гема, отличается от гема B наличием тиольных групп.
История
Точная структура гема С была опубликована в середине XX века шведским биохимиком К. Г. Паулем.[1] Эта работа подтвердила верность формулы, предположенной ранее великим шведским биохимиком Хуго Теореллем. В 1975 году структура гема С была подтверждена экспериментально методами ядерного магнитного резонанса и инфракрасного излучения на восстановленной, Fe(II), форме гема.[2] Впервые структура гема С, включая абсолютную стереохимическую конфигурацию тиоэфирных связей, была показана для белка позвоночного[3], а ныне и для многих других гем-С-содержащих белков.
Свойства
Гем С отличается от
Количество молекул гема С, присоединённых к одной молекуле белка достаточно широко варьирует. Для клеток
Тиоэфирные связи, по-видимому, многократно увеличивают функциональность холопротеинов. Обычно цитохромы с можно «точно настроить» на большое количество окислительно-восстановительных потенциалов, чем цитохромы b. Возможно именно по этой причине цитохром с практически вездесущ на всех уровнях жизни. Гем С также играет важную роль в апоптозе клеток, когда всего несколько цитоплазматических молекул цитохрома с, содержащих гем С, приводят к программируемой смерти клеток.[5]
Вдобавок к ковалентным связям, железо в геме С дополнительно координируется двумя
Источники
- .
- ↑ Caughey, W.S. et al. Heme A of Cytochrome c Oxidase (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1975. — Vol. 250. — P. 7602—7622.
- ↑ Takano T., Trus B.L., Mandel N., Mandel G., Kallai O.B., Swanson R., Dickerson R.E. Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1977. — Vol. 252. — P. 776—785. — PMID 188826.
- ↑ Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase . Дата обращения: 28 октября 2012. Архивировано 30 мая 2020 года.
- .
- .
См. также
- Гем
- Гем a
- Гем b
- Гемопротеины