Альфа-лактальбумин
| Альфа-лактальбумин | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
экспрессии РНК | |||||||||||||
| Bgee |
| ||||||||||||
| BioGPS |
| ||||||||||||
| Генная онтология | |
|---|---|
| Молекулярная функция | |
| Компонент клетки | |
| Биологический процесс | |
| Источники: Amigo, QuickGO | |
Ортологи | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| Вид | Человек | Мышь | ||||
| Entrez | ||||||
| Ensembl | ||||||
| UniProt | ||||||
| RefSeq (мРНК) | ||||||
| RefSeq (белок) | ||||||
| Локус (UCSC) | Chr 12: 48.57 – 48.57 Mb | Chr 15: 98.38 – 98.38 Mb | ||||
| Поиск по PubMed | Искать[3] | Искать[4] | ||||
Информация в Викиданных| Смотреть (человек) | Смотреть (мышь) |
Альфа-лактальбумин (
сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA[5][6][7]
.
У приматов
каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках[5]
.
Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178
кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп
и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.
Эволюция
Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c[9]. Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с[10]. Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад[11].
Примечания
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167531 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022991 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
- 25 сентября 2019 года.
- ↑ Hall L., Emery D.C., Davies M.S., Parker D., Craig R.K. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene (англ.) // Biochemical Journal[англ.] : journal. — 1987. — March (vol. 242, no. 3). — P. 735—742. — PMID 2954544. — PMC 1147772.
- .
- .
- .
- .
Литература
- Heine W.E., Klein P.D., Reeds P.J. The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition. (англ.) // Journal of Nutrition[англ.] : journal. — 1991. — Vol. 121, no. 3. — P. 277—283. — PMID 2002399.
- Permyakov E.A., Berliner L.J. alpha-Lactalbumin: structure and function. (англ.) // .
- Hall L., Emery D.C., Davies M.S., et al. Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene. (англ.) // Biochemical Journal[англ.] : journal. — 1987. — Vol. 242, no. 3. — P. 735—742. — PMID 2954544.
- Davies M.S., West L.F., Davis M.B., et al. The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13. (англ.) // .
- Findlay J.B., Brew K. The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin. (англ.) // .
- Hall L., Craig R.K., Edbrooke M.R., Campbell P.N. Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene. (англ.) // .
- Håkansson A., Zhivotovsky B., Orrenius S., et al. Apoptosis induced by a human milk protein. (англ.) // .
- Stacey A., Schnieke A., Kerr M., et al. Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice. (англ.) // .
- Fujiwara Y., Miwa M., Takahashi R., et al. Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA. (англ.) // .
- Lindner R.A., Kapur A., Carver J.A. The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. (англ.) // .
- Giuffrida M.G., Cavaletto M., Giunta C., et al. The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // J. Protein Chem. : journal. — 1998. — Vol. 16, no. 8. — P. 747—753. — .
- Chandra N., Brew K., Acharya K.R. Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin. (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37, no. 14. — P. 4767—4772. — .
- Håkansson A., Andréasson J., Zhivotovsky B., et al. Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei. (англ.) // .
- Svensson M., Sabharwal H., Håkansson A., et al. Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells. (англ.) // .
- Harata K., Abe Y., Muraki M. Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method. (англ.) // .
- Last A.M., Schulman B.A., Robinson C.V., Redfield C. Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry. (англ.) // .
- Bai P., Peng Z. Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme. (англ.) // .
- Andrews P. Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin. (англ.) : journal. — Vol. 9, no. 5. — P. 297—300. — PMID 11947697.