Эта статья входит в число избранных

Клеточное ядро

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
У этого термина существуют и другие значения, см. Ядро.
Клетки HeLa, ДНК окрашена синим красителем Hoechst. Центральная и правая клетка находятся в интерфазе, и у них окрашено всё ядро. Левая клетка претерпевает митоз, ядерная оболочка во время митоза находится в разобранном состоянии, а ДНК хромосом конденсирована.

Кле́точное ядро́ (

органелла, компартмент)[1][2] эукариотической клетки[3]. В клетках прокариот ядра нет. В клетках эукариот обычно одно ядро, однако некоторые типы клеток, например, эритроциты млекопитающих
, не имеют ядра, а другие содержат несколько ядер.

В ядре заключена бо́льшая часть генетического материала клетки, представленного хромосомами, длинными линейными молекулами ДНК, связанными с белками. Генетический материал, локализованный в хромосомах, составляет ядерный геном. Ядро поддерживает целостность генетического материала, а входящие в его состав структуры управляют клеточными процессами, регулируя экспрессию генов, поэтому ядро является, по сути, контролирующим центром клетки. К основным структурам, из которых состоит ядро, относят хроматин, ядрышко, ядерную оболочку — двойную мембрану, окружающую ядро и изолирующую его от цитоплазмы, а также ядерный матрикс, который включает ядерную ламину — сеть филаментов, обеспечивающая механическую поддержку ядра, подобно цитоскелету в цитоплазме.

Поскольку ядерная оболочка непроницаема для крупных молекул, транспорт молекул через ядерную оболочку (ядерный транспорт[англ.]) обеспечивают ядерные поры. Поры пронизывают обе ядерные мембраны и формируют сквозной канал, через который малые молекулы и ионы проходят свободно, а крупные молекулы активно транспортируются с участием белков-переносчиков. Перенос через ядерные поры таких крупных молекул, как белки и РНК, необходим для экспрессии генов, поддержания хромосом и сборки рибосомных субъединиц. Хотя внутри ядра нет окружённых мембраной субкомпартментов, его внутреннее содержимое неоднородно и содержит ряд ядерных телец, которые состоят из особых белков, молекул РНК и частей хромосом. Самое известное ядерное тельце — ядрышко, в котором происходит сборка рибосомных субъединиц. После образования в ядрышке рибосомные субъединицы транспортируются в цитоплазму, где они осуществляют трансляцию мРНК.

История изучения

Старейшее известное изображение клеток и их ядер, выполненное в 1719 году Антони ван Левенгуком

Ядро стало первой из

орхидеи под микроскопом и обнаружил в клетках наружного слоя цветка непрозрачные области, которые он называл «ареолами» или «ядрами»[6]
.

Броун не делал предположений относительно функций ядра. В 1838 году

деления, и считавший, что у многих клеток может не быть ядра. Идея об образовании клеток de novo[англ.], то есть с нуля, посредством цитобластов или иначе, противоречила работам Роберта Ремака (1852) и Рудольфа Вирхова (1855), которые окончательно утвердили новую парадигму, утверждающую, что клетки могут образовываться только из клеток («Omnis cellula e cellula»). Функции ядра оставались неясными[7]
.

Между 1877 и 1878 годами

моллюсков. В 1884 году Эдуард Страсбургер показал то же самое для растений. Это проложило путь к гипотезе о том, что ядро передаёт наследственный материал. В 1873 году Август Вейсман высказал идею о равнозначности материнского и отцовского материала для наследственности. Функция ядра как носителя генетической информации стала очевидной лишь позже, после открытия митоза и открытия заново законов Менделя в начале XX столетия. На основании этих открытий была сформулирована хромосомная теория наследственности[7]
.

Структуры

Различные структуры клеточного ядра видны из-за накопления в них зелёного флуоресцентного белка

Ядро — крупнейшая органелла животных клеток

мкм, а само ядро составляет около 10 % объёма клетки[9]. Вязкая жидкость, заполняющая ядро, называется нуклеоплазмой и по химическому составу близка к цитозолю, окружающему ядро[10]
.

Ядерная оболочка и ядерные поры

Основная статья:
Ядерная оболочка
Основная статья: Ядерные поры
Строение клеточного ядра
Поперечный разрез ядерной поры. Цифрами обозначены: 1 — ядерная оболочка, 2 — внешнее кольцо, 3 — спицы, 4 — корзина, 5 — филаменты

Ядерная оболочка состоит из двух мембран (наружной и внутренней), которые расположены параллельно на расстоянии от 10 до 50 

нм. Ядерная оболочка полностью окружает ядро, отделяя генетический материал клетки от цитоплазмы и служа барьером, предотвращающим свободную диффузию макромолекул между нуклеоплазмой и цитоплазмой. Наружная ядерная мембрана продолжается в мембрану шероховатого эндоплазматического ретикулума (ЭПР) и покрыта рибосомами. Промежуток между ядерными мембранами называется перинуклеарным пространством и продолжается в люмен ЭПР[11]
.

Ядерные поры, представляющие собой заполненные водой каналы в ядерной оболочке

осей симметрии[14]. К кольцу прикрепляется особая структура, известная как ядерная корзина, которая выдаётся в нуклеоплазму, а несколько её филаментов выдаются в цитоплазму. Обе структуры необходимы для опосредования связывания транспортных ядерных белков[8]
.

Большинство белков, субъединицы рибосом и некоторые ДНК переносятся через ядерные поры посредством семейства транспортных факторов, известных как

гистондеацетилазы, подавляющие экспрессию некоторых генов[8]
.

Ядерная ламина

Основная статья: Ядерная ламина
Строение ядерной оболочки и ядерной ламины

В клетках животных механическую поддержку ядра обеспечивают две сети из промежуточных филаментов: ядерная ламина, представляющая собой сеть промежуточных филаментов на внутренней поверхности ядра, а также менее организованные филаменты на цитозольной поверхности ядра. Обе системы филаментов обеспечивают поддержку ядра и служат для закрепления хромосом и ядерных пор[9].

Ядерная ламина состоит в основном из белков, известных как ламины. Как и все белки, ламины синтезируются в цитоплазме и далее транспортируются внутрь ядра, где они вставляются в ядерную ламину[16][17]. Расположенные на наружной стороне ядерной оболочки белки (такие, как несприн[англ.]), связываются с элементами цитоскелета, что обеспечивает структурную поддержку ядру. Ламины также обнаруживаются в нуклеоплазме, где они образуют другую регулярную структуру, известную как нуклеоплазматическая вуаль (англ. nucleoplasmic veil)[18]; последнюю можно визуализировать с использованием флуоресцентной микроскопии. Функция вуали неизвестна, но известно, что её нет в ядрышке и она присутствует в интерфазе клеточного цикла[19]. Входящие в состав вуали ламины (такие, как LEM3) связываются с хроматином, и нарушения в их структуре подавляют транскрипцию белоккодирующих генов[20].

Как и другие белки промежуточных филаментов, мономеры ламинов содержат α-спиральный домен, используемый двумя мономерами, чтобы обвиться вокруг друг друга, образуя димер, имеющий структуру биспирали[англ.]. Два димера далее связываются своими боковыми сторонами в антипараллельной ориентации, образуя тетрамер, известный как протофиламент. Восемь тетрамеров объединяются в скрученный, похожий на верёвку филамент. Филаменты могут собираться и разбираться динамическим образом, то есть длина филамента зависит от относительных скоростей его сборки и разборки[9].

Хромосомы

Основная статья: Хромосома
Хромосомные территории 23 хромосом человека

В ядре находится большая часть генетического материала клетки, представленного линейными молекулами ДНК, которые организованы в структуры, известные как

хлоропластах[21]
.

Известно два вида хроматина. В

околоцентромерных участках хромосом[22]. В течение интерфазы хроматин каждой хромосомы занимает свою область ядра — хромосомную территорию, то есть, хроматин разных хромосом не перемешивается[23][24]. Активные гены, которые, как правило, располагаются в эухроматине, обычно располагаются на границе хромосомной территории[25]
.

Ядерные тельца

Основная статья: Ядерные тельца

В ядре клеток млекопитающих содержится ряд дискретных субкомпартментов

липидными мембранами, и их структурная целостность целиком обеспечивается белок-белковыми и РНК-белковыми взаимодействиями. Ниже в таблице перечислены основные характеристики ядерных телец[27]
.

Ядерное тельце Функции Характерные компоненты Типичный размер (в мкм) Количество на ядро
Ядрышко Биогенез рибосом Машинерия РНК-полимеразы I[англ.], факторы процессинга рРНК и сборки рибосомных субъединиц 3—8 1—4
Спеклы Накопление и сборка факторов сплайсинга Факторы сплайсинга пре-мРНК 2—3 20—50
Стрессовые ядерные тельца Регуляция транскрипции и сплайсинга в условиях стресса HSF1[англ.], HAP 1—2 3—6
Тельце гистоновых локусов Процессинг пре-мРНК
гистонов
 NPAT[англ.], FLASH, U7[англ.] мяРНП 0,2—1,2 2—4
Тельце Кахаля Биогенез, созревание и кругооборот
малых РНК
 Коилин, SMN[англ.] 0,2—1,5 1—10
PML-тельце Регуляция стабильности генома, репарация ДНК, контроль транскрипции, защита от вирусов PML 0,1—1 10—30
Параспеклы Регуляция мРНК, редактирование РНК Некодирующие РНК NEAT1/MENε/β, белки PSP1, p54nrb/NONO 0,2—1 2—20
Околоядрышковый компартмент Посттранскрипционная регуляция набора РНК, синтезированных РНК-полимеразой III PTB 0,2—1 1—2

Ядрышко

Основная статья: Ядрышко
Электронная микрофотография
клеточного ядра, ядрышко темно окрашено

Ядрышко — это отдельная плотная структура в ядре. Она не окружена мембраной и формируется в области расположения рДНК — тандемных повторов генов рибосомной РНК (рРНК), называемых ядрышковыми организаторами. Главная функция ядрышка — синтез рРНК и образование рибосом. Структурная целостность ядрышка зависит от его активности, и инактивация генов рРНК приводит к смешению ядрышковых структур[28].

На первой стадии образования рибосом фермент РНК-полимераза I транскрибирует рДНК и образует пре-рРНК, которая далее разрезается на 5,8S, 18S и 28S рРНК[29]. Транскрипция и посттранскрипционный процессинг рРНК происходят в ядрышке при участии малых ядрышковых РНК (snoРНК), некоторые из которых происходят из сплайсированных интронов мРНК генов, кодирующих белки, связанные с работой рибосом. Собранные рибосомные субъединицы — это самые крупные структуры, проходящие через ядерные поры[8].

При рассматривании под электронным микроскопом в ядрышке можно выделить три компонента: фибриллярные центры (ФЦ), окружающий их плотный фибриллярный компонент (ПФК) и гранулярный компонент (ГК), который, в свою очередь, окружает ПФК. Транскрипция рРНК происходит в ФЦ и на границе ФЦ и ПФК, поэтому при активации образования рибосом ФЦ становятся хорошо различимы. Разрезание и модификации рРНК происходят в ПФК, а последующие этапы образования рибосомных субъединиц, включающие загрузку рибосомных белков, происходят в ГК[29].

Тельце Кахаля

Основная статья: Тельце Кахаля
Ядра клеток мыши (синие), содержащие тельца Кахаля (зелёные точки). Изображение получено методом флуоресцентной микроскопии (коилин — маркер телец Кахаля — сращён с зелёным флуоресцентным белком)

Тельце Кахаля (ТК) — ядерное тельце, имеющееся у всех эукариот. Оно идентифицируется по наличию сигнатурного белка

посттранскрипционной модификации факторов сплайсинга. ТК присутствует в ядре во время интерфазы, но исчезает в митозе. В биогенезе ТК прослеживаются свойства самоорганизующейся структуры[30]
.

Когда внутриклеточная локализация SMN впервые изучалась методом

Drosophila melanogaster SMN колокализовался с коилином в ТК. Поэтому в общем случае SMN можно рассматривать как важный компонент ТК, а не как маркер отдельного ядерного тельца[31]
.

Тельце гистоновых локусов

Основная статья: Тельце гистоновых локусов

Тельце гистоновых локусов (англ. histone locus body, HLB) содержит факторы, необходимые для процессинга пре-мРНК гистонов. Как и следует из названия, тельца гистоновых локусов ассоциированы с генами, кодирующими гистоны; поэтому предполагается, что в тельцах гистоновых локусов концентрируются факторы сплайсинга. Тельце гистоновых локусов присутствует в клетке во время интерфазы и исчезает с наступлением митоза. Тельце гистоновых локусов нередко рассматривается вместе с тельцем Кахаля по нескольким причинам. Во-первых, в некоторых тельцах гистоновых локусов содержится маркер телец Кахаля — коилин. Во-вторых, эти тельца нередко физически находятся рядом, поэтому между ними наблюдается некоторое взаимодействие. Наконец, очень крупные тельца Кахаля ооцитов земноводных обладают свойствами обоих телец[30].

PML-тельца

Основная статья: PML-тельца

Тельца

Мыши, у которых ген PML делетирован, лишены PML-телец, однако развиваются и живут нормально, поэтому PML-тельца не выполняют незаменимых биологических функций[33]
.

Спекл

Основная статья: Ядерные спеклы

Спеклы (

Drosophila melanogaster[39]. На электронных микрофотографиях B-снурпосомы предстают прикреплёнными к тельцам Кахаля или отдельно от них. Кластеры интерхроматиновых гранул служат местами скопления факторов сплайсинга[40]
.

Параспеклы

Основная статья: Параспеклы
Микрофотография клеток HeLa с меченым белком параспекл PSP1: 1. цитоплазма; 2. ядро; 3. ядрышко; 4. параспеклы

Параспеклы — это ядерные тельца неправильной формы, располагающиеся в интерхроматиновом пространстве ядра[41]. Впервые они были описаны у клеток HeLa, у которых имеется 10—30 параспеклов на ядро, но сейчас параспеклы обнаружены во всех первичных клетках человека, в клетках трансформированных линий и на срезах тканей[42]. Своё название они получили из-за своего расположения в ядре — вблизи спеклов[41].

Параспеклы — динамические структуры, которые изменяются в ответ на изменения в метаболической активности клетки. Они зависят от транскрипции[41], и в отсутствие транскрипции, проводимой РНК-полимеразой II, параспеклы исчезают, а все входящие в их состав белки (PSP1, p54nrb, PSP2, CFI(m)68 и PSF) формируют серповидный околоядрышковый кэп. Этот феномен наблюдается в ходе клеточного цикла: параспеклы присутствуют в интерфазе и всех фазах митоза, за исключением телофазы. В ходе телофазы формируются дочерние ядра, и РНК-полимераза II ничего не транскрибирует, поэтому белки параспеклов и формируют околоядрышковый кэп[42]. Параспеклы участвуют в регуляции экспрессии генов, накапливая те РНК, где есть двухцепочечные участки, которые подвергаются редактированию, а именно превращению аденозина в инозин. Благодаря этому механизму параспеклы задействованы в контроле экспрессии генов при дифференцировке, вирусной инфекции и стрессе[43].

Околоядрышковый компартмент

Основная статья: Околоядрышковый компартмент

Околоядрышковый компартмент (ОК) — ядерное тельце неправильной формы, которое характеризуется тем, что располагается на периферии ядрышка. Несмотря на физическую связь, эти два компартмента структурно различны. Обычно ОК обнаруживают в клетках злокачественных опухолей[44]. ОК — динамическая структура, и содержит очень много РНК-связывающих белков и РНК-полимеразу III. Структурная стабильность ОК обеспечивается транскрипцией, осуществляемой РНК-полимеразой III, и наличием ключевых белков. Поскольку присутствие ОК обычно связано со злокачественностью и со способностью к метастазированию, их рассматривают как потенциальные маркеры рака и других злокачественных опухолей. Показана ассоциация ОК со специфическими локусами ДНК[45].

Стрессовые ядерные тельца

Стрессовые ядерные тельца формируются в ядре при тепловом шоке. Они образуются при непосредственном взаимодействии транскрипционного фактора теплового шока 1 (

факторов транскрипции и сплайсинга. В клетках, находящихся в нормальных (не стрессовых) условиях, стрессовые ядерные тельца обнаруживаются редко, однако их количество резко увеличивается под действием теплового шока. Стрессовые ядерные тельца найдены только в клетках человека и других приматов[46]
.

Ядерные тельца-сироты

Ядерные тельца-сироты (англ. orphan nuclear bodies) — нехроматиновые ядерные компартменты, которые исследованы гораздо хуже, чем другие хорошо охарактеризованные структуры ядра. Некоторые из них выступают как места, в которых белки модифицируются белками SUMO и/или происходит протеасомная деградация белков, помеченных убиквитином[47]. Ниже в таблице приведены характеристики известных ядерных телец-сирот[48].

Ядерное тельце Описание Типичный размер (в мкм) Количество на ядро
Кластосома Концентрирует протеасомные комплексы 20S и 19S и белки, связанные с убиквитином. Обнаруживается, главным образом, тогда, когда стимулируется активность протеасом, и разбирается при ингибировании активности протеасом. 0,2—1,2 0—3
Тельце деления (англ. cleavage body) Обогащено факторами деления CstF[англ.] и CPSF[англ.], а также белком DDX1[англ.], содержащим DEAD-бокс[англ.]. Обнаруживается в основном в S-фазе, ингибирование транскрипции на него не влияет. 0,2—1,0 1—4
Домен OPT Обогащён факторами транскрипции Oct1[англ.] и PTF. Частично колокализуется с сайтами транскрипции. Обнаруживается в основном в поздней G1-фазе, разбирается при ингибировании транскрипции. 1,0—1,5 1—3
Тельце Polycomb Обнаруживается в клетках человека и дрозофилы, обогащено белком
RING1, BMI1[англ.]
, HPC, может быть связано с околоцентромерным гетерохроматином.		 0,3—1,0 12—16
Тельце Sam68 Накапливает белок Sam68 и схожие с ним белки SLM-1 и SLM-2. Разбирается при ингибировании транскрипции. Вероятно, обогащено РНК. 0,6—1,0 2—5
Тельце SUMO Обогащено белками SUMO и SUMO-конъюгирующим ферментом Ubc9[англ.]. Концентрирует транскрипционные факторы pCREB, CBP, c-Jun[англ.]. 1—3 1—3

Функции

Ядерная оболочка защищает ДНК клетки и участвует в гораздо более сложной регуляции экспрессии генов по сравнению с прокариотической клеткой. У прокариот транскрипция и трансляция являются сопряжёнными процессами и трансляция мРНК в белок начинается ещё до того, как она будет полностью синтезирована. В клетках эукариот цитоплазма, в которой проходит трансляция, и транскрипция, протекающая в ядре, пространственно разобщены, поэтому возникает необходимость в обеспечении транспорта молекул между ядром и цитоплазмой[49].

Микрофотография транскрипции генов рРНК

Ядерная оболочка даёт ядру возможность контролировать своё содержимое и отделяет его от остальной цитоплазмы. Это имеет важное значение для регуляции процессов, протекающих по обе стороны ядерной оболочки. Когда цитоплазматический процесс должен быть как-то ограничен, то обычно его ключевой участник переносится в ядро, где он взаимодействует с факторами транскрипции и таким образом запускает подавление образования некоторых ферментов, задействованных в цитоплазматическом процессе. Например, такой регуляторный механизм имеется у

фермент гексокиназа, преобразуя молекулу глюкозы в глюкозо-6-фосфат. Когда концентрация фруктозо-6-фосфата (вещества, в ходе гликолиза образующегося из глюкозо-6-фосфата) возрастает, регуляторный белок отправляет гексокиназу в ядро[50], где она формирует транскрипционный репрессирующий комплекс, который подавляет экспрессию генов, кодирующих ферменты гликолиза[51]
.

Чтобы контролировать, какие именно гены транскрибируются, в клетке транскрипционные факторы не имеют физического доступа к ДНК, пока они не будут активированы в ходе определённого сигнального пути. Это предотвращает даже низкую экспрессию неправильных генов. В частности, в случае контролируемых NF-κB генов, которые принимают участие в воспалительном процессе, транскрипция индуцируется под действием сигнального пути, например, начинающегося со связывания сигнальной молекулы TNF-α со своим рецептором на клеточной мембране и в конце концов приводящего к активации фактора транскрипции NF-κB. Сигнал ядерной локализации, имеющийся у NF-κB, позволяет ему проходить в ядро и из него через ядерные поры; в ядре он стимулирует транскрипцию генов-мишеней[9].

Компартментализация предотвращает транскрипцию клеткой несплайсированной мРНК. Эукариотические мРНК содержат интроны, которые должны быть удалены до того, как начнётся трансляция мРНК. Сплайсинг, то есть удаление интронов, протекает в ядре, что предотвращает доступ к пре-мРНК рибосом, находящихся вне ядра. Если бы ядра не было, то рибосомы начинали бы транслировать незрелые мРНК, что привело бы к образованию неправильных белковых продуктов[52].

Поскольку транскрипция протекает в ядре, ядро содержит множество белков, непосредственно участвующих в транскрипции или регулирующих этот процесс. К этим белкам относятся

топоизомеразы, влияющие на топологию ДНК, а также разнообразные факторы транскрипции[53]
.

Ядерный транспорт

Схема ядерного транспорта и цикла ГТФазы Ran

Выход из ядра и вход в ядро крупных молекул контролируется ядерными порами. Хотя малые молекулы могут проникать в ядро без всякой регуляции, макромолекулы — такие, как белки и РНК — должны связаться с кариоферинами для транспорта в ядро (импортинами) и из ядра (экспортинами). Белки, которые должны быть транспортированы из цитоплазмы в ядро, содержат особую аминокислотную последовательность, известную как сигнал ядерной локализации, с которой связываются импортины. Аналогичным образом белки, которые должны выйти из ядра, содержат

ГДФ, в зависимости от своего местонахождения (в ядре или в цитоплазме). В ядре взаимодействие Ran-ГТФ с импортином вызывает конформационные изменения в последнем, так что он отделяется от переносимого груза. Образованный комплекс Ran-ГТФ и импортина транспортируется в цитоплазму, где белок RanBP отделяет Ran-ГТФ от импортина. Отделение от импортина позволяет белку GAP[англ.] связаться с Ran-ГТФ и катализировать гидролиз ГТФ до ГДФ. Далее комплекс Ran-GDP распознаётся белком NUTF2[англ.], который возвращает его в нуклеоплазму. В ядре белок GEF[англ.] заменяет ГДФ на ГТФ, образуя Ran-ГТФ и замыкая цикл[54]
.

Ядерный экспорт осуществляется похожим образом. В ядре экспортин связывается с белком-грузом и Ran-ГТФ и переносится через ядерную пору в цитоплазму, где комплекс диссоциирует. Ran-ГТФ гидролизует ГТФ до ГДФ под действием GAP, и комплекс Ran-ГДФ переносится в ядро, где ГДФ заменяется на ГТФ[15]. Для транспорта через ядерную оболочку зрелых мРНК и тРНК также существуют специальные белки[52][55].

Сборка и разборка

В течение жизни клетки ядро может быть разобрано (при делении клетки или при

киназами, как циклинзависимая протеинкиназа 1[англ.]. Сборка ядерной ламины в дочерних ядрах начинается после дефосфорилирования ламинов[56]
.

Апоптоз — это контролируемый процесс разрушения клеточных компонентов, приводящего к гибели клетки. Перемены, связанные с апоптозом, происходят непосредственно с ядром и его содержимым. К их числу относится конденсация хроматина, а также дезинтеграция ядерной оболочки и ядерной ламины. Разрушение сети ламинов происходит с участием апоптотических

мутантные ламины, устойчивые к действию каспаз, при апоптозе не утрачивают целостность ядра, поэтому ламины играют ключевую роль в начале изменений, которое претерпевает ядро при апоптозе[18]. Кроме того, ингибирование сборки ламинов в сеть запускает апоптоз[57]
.

Особенности ядер у различных эукариот

Размеры, формы и морфология ядер эукариот изменяются в самых широких пределах. Если у пироплазмид и лейшманий диаметр ядра составляет 1—3 мкм, то у некоторых радиолярий ядра в диаметре достигают 400 мкм и даже 1 мм. Как правило, форма ядра у большинства эукариот близка к сферической, но иногда она способна принимать довольно причудливые очертания (это, в частности, относится к макронуклеусам инфузорий). Хотя у всех эукариот оболочка ядра состоит из двух мембран, число пор в ней у различных видов сильно варьирует, причём иногда к ней (как снаружи, так и изнутри) могут примыкать дополнительные слои; например, у многих свободноживущих амёб к внутренней стороне оболочки прилегает фиброзный слой с ячеистым строением, который значительно превосходит ядерную оболочку по толщине, а у радиолярий с внешней стороны оболочки располагаются дополнительные фибриллярные слои[58].

Значительным своеобразием отличается организация ядра у

гистонов. Такой тип ядра получил название динокарион. При этом количество ДНК в динокарионе в десятки и сотни раз превосходит количество ДНК, приходящееся на клетку у представителей других групп эукариот[59]. Впрочем, некоторые динофлагелляты (Noctiluca, Oodinium[англ.]) имеют обычные эукариотические ядра[60]; у других представителей типа в вегетативных клетках ядра обычные, а динокарион присутствует на других стадиях клеточного цикла (например, в гаметах)[59]
.

Безъядерные эритроциты млекопитающих

Клетки протистов обладают по крайней мере одним ядром

мутагенов в кровь могут выпускаться незрелые эритроциты, содержащие микроядра[63][64]
.

Большинство протистов имеет только одно ядро; у протистов, для которых характерен сложный жизненный цикл (например, у представителей типа апикомплексы (Apicomplexa) встречаются одноядерные и многоядерные стадии[65].

Многоядерные клетки протистов

В ряде групп протистов клетки имеют несколько ядер на протяжении всей жизни; при этом многоядерные формы протистов способны достигать крупных размеров — порядка нескольких сантиметров в диаметре (в исключительных случаях — до метра и более)

Giardia — имеют два функционально эквивалентных ядра, которые наследуются независимо в ходе митоза[67][68]. У представителей рода Stephanopogon[англ.] (тип Percolozoa[англ.][69]) клетка содержит от 2 до 16 идентичных ядер. У жгутиконосцев из класса опалины (Opalinea) клетки также содержат несколько одинаковых ядер; их число существенно различается на различных стадиях жизненного цикла опалин. Много ядер у некоторых представителей отряда Oxymonadida[англ.], причём количеству ядер соответствует и количество имеющихся в клетке мастигонтных комплексов[англ.][70]
.

Макронуклеус и микронуклеус у инфузории Paramecium caudatum (показаны коричневым цветом)

В составе

эндосимбиоза (у Cryptophyta происходила инкорпорация красной, а у Chlorarachnea — зелёной водоросли)[71]
.

У

микронуклеус и вегетативный макронуклеус. При этом настоящий ядерный дуализм, при котором клетка содержит один или несколько мелких микронуклеусов и один или несколько крупных макронуклеусов, характерен для инфузорий и для определённых стадий (агамонтов) некоторых фораминифер (например, у Rotaliella heterokaryotica)[65]; вообще же клетки или плазмодии фораминифер содержат от одного до нескольких тысяч ядер[72]. В клетках инфузорий может быть как один, так и несколько микронуклеусов; это справедливо и для макронуклеусов. Микронуклеусы диплоидны, и именно в них происходит генетическая рекомбинация. Для макронуклеусов же характерен высокий уровень амплификации генов (так, у Paramecium tetraurelia уровень плоидности макронуклеуса составляет 1000—2000); впрочем, у инфузорий из класса Karyorelictea[англ.] микро- и макронуклеусы содержат почти одинаковый диплоидный набор ДНК. Макронуклеусы ответственны за клеточный метаболизм и являются местом синтеза РНК. В ходе деления клетки старые макронуклеусы обычно дегенерируют, новые же развиваются путём модификации микронуклеусов[73]. Дифференцировка ядер на генеративные и вегетативные имеет место также у миксоспоридий (Myxosporea) и большинства акантарий (Acantharea); у последних такая дифференцировка происходит перед инцистированием: одно полиплоидное ядро даёт начало сначала вегетативным ядрам, а затем — генеративным, число которых в клетке в результате неоднократных делений достигает сотен[74][75]
.

Многоядерные клетки высших эукариот

Распространено и наличие двух ядер в клетках

дикарион, или диплокарион[77]. Встречающиеся у многих грибов несептированные гифы также, по существу, представляют собой гигантские многоядерные клетки[78]
.

У

пыльцевых зёрен питательными веществами[80]
.

У человека и других

моноцита с образованием гигантских многоядерных клеток происходит при воспалении[82], а также может говорить об образовании опухоли[83]
.

Происхождение ядра

Клеточное ядро является важнейшей чертой эукариотических организмов, отличающей их от бактерий и архей. Несмотря на значительный прогресс в цитологии и молекулярной биологии, происхождение ядра не выяснено и является предметом научных споров. Выдвинуто 4 основных гипотезы происхождения клеточного ядра, но ни одна из них не получила широкой поддержки[84].

Гипотеза, известная как синтропная модель, предполагает, что ядро возникло в результате симбиотических взаимоотношений между археей и бактерией (ни археи, ни бактерии не имеют оформленных клеточных ядер). По этой гипотезе, симбиоз возник, когда древняя архея (сходная с современными

гистонов). Кроме того, миксобактерии быстро передвигаются, могут образовывать многоклеточные структуры и имеют киназы и G-белки, близкие к эукариотическим[86]
.

планктомицетов
. N — нуклеоид, NE — оболочка нуклеоида

Согласно второй гипотезе, прото-эукариотическая клетка эволюционировала из бактерии без стадии эндосимбиоза. Доказательством модели является существование современных бактерий группы

Planctomycetes, которые имеют ядерные структуры с примитивными порами и другие клеточные компартменты, ограниченные мембранами (ничего похожего у других прокариот не обнаружено)[87]
.

Согласно гипотезе вирусного эукариогенеза, окружённое мембраной ядро, как и другие эукариотические элементы, возникли вследствие инфекции прокариотической клетки вирусом. Это предположение основывается на наличии общих черт у эукариот и некоторых вирусов, а именно генома из линейных цепей ДНК, кэпирования мРНК и тесного связывания генома с белками (гистоны эукариот принимаются аналогами вирусных ДНК-связывающих белков). По одной версии, ядро возникло при фагоцитировании (поглощении) клеткой большого ДНК-содержащего вируса[88]. По другой версии, эукариоты произошли от древних архей, инфицированных поксвирусами. Эта гипотеза основана на сходстве ДНК-полимеразы современных поксвирусов и эукариот[89][90]. Также предполагается, что нерешённый вопрос о происхождении пола и полового размножения может быть связан с вирусным эукариогенезом[91].

Четвёртая, самая новая гипотеза, названная экзомембранной гипотезой, утверждает, что ядро произошло от одиночной клетки, которая в процессе эволюции выработала вторую внешнюю клеточную мембрану; первичная клеточная мембрана после этого превратилась в ядерную мембрану, и в ней образовалась сложная система поровых структур (ядерных пор) для транспорта клеточных компонентов, синтезированных внутри ядра[92].

Клиническое значение

Нормальная ядерная ламина (a и b) и мутантная ядерная ламина от пациента с прогерией (c и d). Обратите внимание на неправильную форму ядер у больного прогерией[93]

Мутации, затрагивающие белки различных компонентов ядра, нередко приводят к заболеваниям. Так, мутации, которые затрагивают ламины, приводящие к нарушениям в сборке филаментов ядерной ламины, лежат в основе группы редких наследственных заболеваний, известных как ламинопатии[англ.]. Наиболее изучена группа ламинопатий, выступающих под общим названием прогерия. У больных прогерией наблюдается преждевременное старение, однако биохимические основы такого фенотипа неясны[94]
.

Наличие в крови антител к некоторым белкам хроматина, например, нуклеосомным комплексам, обусловливает аутоиммунные заболевания — такие, как системная красная волчанка[95]. Данные антитела известны под названием антиядерных антител[англ.], и их наличие также может быть связано с рассеянным склерозом как частью общего расстройства иммунной системы. Как и в случае прогерии, биохимическая подоплёка таких симптомов неясна[96].

Мутации в белках ядрышка часто приводят к различным раковым заболеваниям[97]. Если в ядрышке проявляются дефекты образования рибосом, то наблюдаются заболевания, известные как рибосомопатии[англ.][98]. Нарушения в других ядерных тельцах тоже могут приводить к болезням. Так, присутствие в ядре маленьких палочек часто выявляется в случаях немалиновой миопатии[англ.]. Это заболевание обусловлено мутациями в гене актина, и сами палочки состоят из мутантного актина и других белков цитоскелета[99].

В норме ядерная оболочка служит барьером, который препятствует проникновению в ядро различных вирусов. Некоторым вирусам для репликации и/или сборки необходимы белки, находящиеся внутри ядра. Сборка и репликация ДНК-содержащих вирусов (это, например, герпесвирусы) происходит внутри ядра, и вирионы покидают его, отпочковываясь от внутренней ядерной мембраны. Этот процесс сопровождается разборкой ядерной ламины с обращённой к ядру стороны внутренней ядерной мембраны[18].

Примечания

  1. ↑ Клетки / под ред. Б. Льюина и др. — М.: Бином, 2011. — С. 21—22. — ISBN 978-5-94774-794-2.
  2. Сов. энциклопедия
    , 1986. — С. 430. — 831 с. — 100 000 экз.
  3. ↑ 1 2 Кассимерис, Лингаппа, Плоппер, 2016, с. 406.
  4. ↑ Leeuwenhoek, A. van. . Opera Omnia, seu Arcana Naturae ope exactissimorum Microscopiorum detecta, experimentis variis comprobata, Epistolis ad varios illustres viros. J. Arnold et Delphis, A. Beman, Lugdinum Batavorum 1719—1730. Cited after: Dieter Gerlach, Geschichte der Mikroskopie. — Frankfurt am Main: Verlag Harri Deutsch, 2009. — ISBN 978-3-8171-1781-9.
  5. ↑ Harris H. . The Birth of the Cell. — New Haven: Yale University Press, 1999. — xii + 212 p. — ISBN 0-300-07384-4.
  6. ↑ Brown, Robert.  On the Organs and Mode of Fecundation of Orchidex and Asclepiadea // Miscellaneous Botanical Works, I. — 1866. — P. 511—514.
  7. ↑ 1 2 Cremer, Thomas. . Von der Zellenlehre zur Chromosomentheorie. — Berlin e. a.: Springer Verlag, 1985. — 384 S. — (Veröffentlichungen aus der Forschungsstelle für Theoretische Pathologie der Heidelberger Akademie der Wissenschaften). — ISBN 3-540-13987-7.
  8. ↑ 1 2 3 4 5 6 Lodish H., Berk A., Matsudaira P., Kaiser C. A., Krieger M., Scott M. P., Zipursky S. L., Darnell J. . Molecular Cell Biology. 5th edition. — N. Y.: W. H. Freeman, 2004. — ISBN 0-7167-2672-6.
  9. ↑ 1 2 3 4 Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter. . Molecular Biology of the Cell. 4th edition. — Garland Science, 2002. — Chapter 4, p. 191–234.
  10. ↑ Clegg J. S.  Properties and Metabolism of the Aqueous Cytoplasm and its Boundaries // The American Journal of Physiology. — 1984. — Vol. 246, no. 2 (Pt. 2). — P. 133—151. — PMID 6364846. [исправить]
  11. doi:10.1038/254109a0. — PMID 1117994. [исправить
    ]
  12. ↑ Кассимерис, Лингаппа, Плоппер, 2016, с. 418.
  13. ↑ Rhoades R., Pflanzer R. G. . Human Physiology. 3rd edition. — Fort Worth: Saunders College Publishing, 1996. — xxx + 978 p. — ISBN 0-030-05159-2.
  14. ↑ Shulga N., Mosammaparast N., Wozniak R., Goldfarb D. S.  Yeast Nucleoporins Involved in Passive Nuclear Envelope Permeability // The Journal of Cell Biology. — 2000. — Vol. 149, no. 5. — P. 1027—1038. — PMID 10831607. [исправить]
  15. ↑
    doi:10.1111/j.1600-0854.2005.00270.x. — PMID 15702987. [исправить
    ]
  16. doi:10.1006/jsbi.1998.3987. — PMID 9724605. [исправить
    ]
  17. ↑ Goldman A. E., Moir R. D., Montag-Lowy M., Stewart M., Goldman R. D.  Pathway of Incorporation of Microinjected Lamin A into the Nuclear Envelope // The Journal of Cell Biology. — 1992. — Vol. 119, no. 4. — P. 725—735. — PMID 1429833. [исправить]
  18. ↑
    doi:10.1101/gad.960502. — PMID 11877373. [исправить
    ]
  19. ↑ Moir R. D., Yoon M., Khuon S., Goldman R. D.  Nuclear Lamins A and B1: Different Pathways of Assembly during Nuclear Envelope Formation in Living Cells // The Journal of Cell Biology. — 2000. — Vol. 151, no. 6. — P. 1155—1168. — PMID 11121432. [исправить]
  20. doi:10.1083/jcb.200112047. — PMID 11854306. [исправить
    ]
  21. ↑
    doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04162.x. — PMID 15182349. [исправить
    ]
  22. doi:10.1007/s10577-005-1021-6. — PMID 16506096. [исправить
    ]
  23. ↑ Schardin M., Cremer T., Hager H. D., Lang M.  Specific Staining of Human Chromosomes in Chinese hamster x man Hybrid Cell Lines Demonstrates Interphase Chromosome Territories // Human Genetics. — 1985. — Vol. 71, no. 4. — P. 281—287. — PMID 2416668. [исправить]
  24. ↑ Lamond A. I., Earnshaw W. C.  Structure and Function in the Nucleus // Science. — 1998. — Vol. 280, no. 5363. — P. 547—553. — PMID 9554838. [исправить]
  25. ↑ Kurz A., Lampel S., Nickolenko J. E., Bradl J., Benner A., Zirbel R. M., Cremer T., Lichter P.  Active and Inactive Genes Localize Preferentially in the Periphery of Chromosome Territories // The Journal of Cell Biology. — 1996. — Vol. 135, no. 5. — P. 1195—1205. — PMID 8947544. [исправить]
  26. ↑ Кассимерис, Лингаппа, Плоппер, 2016, с. 410.
  27. ↑ The Nucleus, 2011, p. 311, 313.
  28. doi:10.1007/s00418-005-0046-4. — PMID 16328431. [исправить
    ]
  29. ↑ 1 2 Lamond A. I., Sleeman J. E.  Nuclear Substructure and Dynamics // Current Biology. — 2003. — Vol. 13, no. 21. — P. 825—828. — PMID 14588256. [исправить]
  30. ↑ 1 2 The Nucleus, 2011, p. 235.
  31. ↑ The Nucleus, 2011, p. 239.
  32. ↑ Dundr M., Misteli T.  Functional Architecture in the Cell Nucleus // The Biochemical Journal. — 2001. — Vol. 356, Pt. 2. — P. 297—310. — PMID 11368755. [исправить]
  33. ↑
    doi:10.1101/cshperspect.a000661. — PMID 20452955. [исправить
    ]
  34. ↑
    doi:10.1038/nrm1172. — PMID 12923522. [исправить
    ]
  35. ↑ Tripathi K., Parnaik V. K.  Differential Dynamics of Splicing Factor SC35 During the Cell Cycle // Journal of Biosciences. — 2008. — Vol. 33, no. 3. — P. 345—354. — PMID 19005234. [исправить]
  36. ↑ Tripathi K., Parnaik V. K.  Differential Dynamics of Splicing Factor SC35 During the Cell Cycle // Journal of Biosciences. — 2008. — Vol. 33, no. 3. — P. 345—354. — PMID 19005234. [исправить]
  37. doi:10.1016/j.tcb.2005.11.005. — PMID 16325406. [исправить
    ]
  38. ↑ Cellular component — Nucleus speckle. // UniProt: UniProtKB. Дата обращения: 30 августа 2013. Архивировано 13 ноября 2012 года.
  39. ↑ Gall J. G., Bellini M., Wu Zheng’an, Murphy C.  Assembly of the Nuclear Transcription and Processing Machinery: Cajal Bodies (Coiled Bodies) and Transcriptosomes // Molecular Biology of the Cell. — 1999. — Vol. 10, no. 12. — P. 4385—4402. — PMID 10588665. [исправить]
  40. doi:10.1038/nrm2124. — PMID 17318225. [исправить
    ]
  41. ↑ 1 2 3 Fox A. H., Lam Yun Wah, Leung A. K. L., Lyon C. E., Andersen J., Mann M., Lamond A. I.  Paraspeckles: a Novel Nuclear Domain // Current Biology. — 2002. — Vol. 12, no. 1. — P. 13—25. — PMID 11790299. [исправить]
  42. ↑
    doi:10.1091/mbc.E05-06-0587. — PMID 16148043. [исправить
    ]
  43. ↑ The Nucleus, 2011, p. 274.
  44. doi:10.1002/jcb.22107. — PMID 19288520. [исправить
    ]
  45. ↑ The Nucleus, 2011, p. 264.
  46. ↑ The Nucleus, 2011, p. 288.
  47. ↑ The Nucleus, 2011, p. 300.
  48. ↑ The Nucleus, 2011, p. 301.
  49. ↑ Кассимерис Л., Лингаппа В. Р., Плоппер Д. . Клетки по Льюину. — М.: Лаборатория знаний, 2016. — С. 407. — 1056 с. — ISBN 978-5-906828-23-1.
  50. ↑ Lehninger A. L., Nelson D. L., Cox M. M. . Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd edition. — New York: Worth Publishers, 2000. — xxix + 1152 p.
  51. doi:10.1042/BST0330265. — PMID 15667322. [исправить
    ]
  52. ↑
    doi:10.1146/annurev.cellbio.15.1.607. — PMID 10611974. [исправить
    ]
  53. ↑ Nicolini C. A. . Genome Structure and Function: From Chromosomes Characterization to Genes Technology. — Springer, 1997. — ISBN 0-7923-4565-7.
  54. ↑ Izaurralde E., Adam S.  Transport of Macromolecules Between the Nucleus and the Cytoplasm // RNA (New York, N.Y.). — 1998. — Vol. 4, no. 4. — P. 351—364. — PMID 9630243. [исправить]
  55. doi:10.1016/j.ceb.2006.04.006. — PMID 16682182. [исправить
    ]
  56. ↑ Boulikas T.  Phosphorylation of Transcription Factors and Control of The Cell Cycle // Critical Reviews in Eukaryotic Gene Expression. — 1995. — Vol. 5, no. 1. — P. 1—77. — PMID 7549180. [исправить]
  57. ↑ Steen R. L., Collas P.  Mistargeting of B-type Lamins at the End of Mitosis: Implications on Cell Survival and Regulation of Lamins A/C Expression // The Journal of Cell Biology. — 2001. — Vol. 153, no. 3. — P. 621—626. — PMID 11331311. [исправить]
  58. ↑ Протисты: руководство по зоологии. Ч. 1 / Гл. ред. А. Ф. Алимов. — СПб.: Наука, 2000. — 679 с. — ISBN 5-02-025864-4. — С. 157.
  59. ↑ 1 2 Белякова Г. А., Дьяков Ю. Т., Тарасов К. Л. . Ботаника: в 4 т. Т. 2. — М.: Издат. центр «Академия», 2006. — 320 с. — ISBN 978-5-7695-2750-1. — С. 145—146.
  60. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 121.
  61. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 34.
  62. ↑ Skutelsky E., Danon D.  Comparative study of nuclear expulsion from the late erythroblast and cytokinesis // Experimental Cell Research. — 1970. — Vol. 60, no. 3. — P. 427—436. — PMID 5422968. [исправить]
  63. ↑ Torous D. K., Dertinger S. D., Hall N. E., Tometsko C. R.  Enumeration of micronucleated reticulocytes in rat peripheral blood: a flow cytometric study // Mutation Research. — 2000. — Vol. 465, no. 1-2. — P. 91—99. — PMID 10708974. [исправить]
  64. ↑ Hutter K. J., Stöhr M.  Rapid detection of mutagen induced micronucleated erythrocytes by flow cytometry // Histochemistry. — 1982. — Vol. 75, no. 3. — P. 353—362. — PMID 7141888. [исправить]
  65. ↑ 1 2 Хаусман и др., 2010, с. 336.
  66. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 34, 42.
  67. ↑ Adam R. D.  The biology of Giardia spp. // Microbiological Reviews. — 1991. — Vol. 55, no. 4. — P. 706—732. — PMID 1779932. [исправить]
  68. doi:10.1126/science.1153752. — PMID 18339940. [исправить
    ]
  69. doi:10.1099/ijs.0.02548-0. — PMID 14657102. [исправить
    ]
  70. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 70, 91, 97—100.
  71. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 95, 181.
  72. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 34, 183, 336.
  73. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 150—151, 155, 345.
  74. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 1997. — Vol. 94, no. 21. — P. 11411—11416. — PMID 9326623. [исправить
    ]
  75. ↑ Карпов С. А. Строение клетки протистов. — СПб. : ТЕССА, 2001. — С. 257. — 384 с. — ISBN 5-94086-010-9.
  76. doi:10.3852/mycologia.98.2.233. — PMID 16894968. [исправить
    ]
  77. ↑ Хаусман и др., 2010, с. 34, 216.
  78. doi:10.1016/j.femsle.2005.06.031. — PMID 16002240. [исправить
    ]
  79. doi:10.1038/sj.hdy.6800670. — PMID 15829985. [исправить
    ]
  80. doi:10.1080/00173130152591840. [исправить
    ]
  81. ↑ Rita L. Lees R. L., Heersche J. N. M.  Differences in regulation of pHi in large (≥10 nuclei) and small (≤5 nuclei) osteoclasts // American Journal of Physiology — Cell Physiology. — 2000. — Vol. 279, no. 3. — P. C751—C761. Архивировано 30 марта 2017 года.
  82. ↑ McInnes A., Rennick D. M. Interleukin 4 induces cultured monocytes/macrophages to form giant multinucleated cells // The Journal of Experimental Medicine. — 1988. — Vol. 167, no. 2. — P. 598—611. — PMID 3258008. [исправить]
  83. doi:10.1172/JCI112838. — PMID 3027126. [исправить
    ]
  84. doi:10.1126/science.305.5685.766. — PMID 15297641. [исправить
    ]
  85. ↑ Margulis L. . Symbiosis in Cell Evolution. — San Francisco: W. H. Freeman & Company, 1981. — 419 p. — ISBN 0-7167-1256-3. — P. 206—227.
  86. doi:10.1002/bies.20413. — PMID 16615090. [исправить
    ]
  87. doi:10.1146/annurev.micro.59.030804.121258. — PMID 15910279. [исправить
    ]
  88. doi:10.1007/s002390010215. — PMID 11523012. [исправить
    ]
  89. doi:10.1007/s002390010171. — PMID 11443345. [исправить
    ]
  90. ↑ Villarreal L. P., DeFilippis V. R.  A Hypothesis for DNA Viruses as the Origin of Eukaryotic Replication Proteins // Journal of Virology. — 2000. — Vol. 74, no. 15. — P. 7079—7084. — PMID 10888648. [исправить]
  91. doi:10.1016/j.jtbi.2006.05.015. — PMID 16846615. [исправить
    ]
  92. doi:10.1162/artl.2006.12.4.513. — PMID 16953783. [исправить
    ]
  93. doi:10.1186/1471-2121-6-27. — PMID 15982412. [исправить
    ]
  94. doi:10.1016/j.ceb.2004.03.009. — PMID 15145358. [исправить
    ]
  95. doi:10.1172/JCI105669. — PMID 4168731. [исправить
    ]
  96. ↑ Barned S., Goodman A. D., Mattson D. H.  Frequency of Anti-Nuclear Antibodies in Multiple Sclerosis // Neurology. — 1995. — Vol. 45, no. 2. — P. 384—385. — PMID 7854544. [исправить]
  97. ↑ Proteins of the Nucleolus, 2013, p. 292.
  98. ↑ The Nucleolus, 2011, p. 168.
  99. doi:10.1016/S0960-8966(96)00404-X. — PMID 9132135. [исправить
    ]

Литература
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Клеточное_ядро&oldid=137505709